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北京大学医学部精准医疗多组学研究中心--黄超兰

黄超兰
黄超兰 教授

北京大学医学部精准医疗多组学研究中心

【个人简介】

香港大学物理化学博士(质谱机理,研究多肽的质谱气相热动学及其裂解途径)。2003-2004年期间担任香港大学生物制药发展中心(BDC,HKU)及香港特区卫生署之间的合作项目的负责人,为香港政府建立了一个全新的配备了各种先进的分析仪器的标准化实验室,建立了香港政府的第一本中药药典。2005年-2013年,在美国斯克里普斯研究所(The Scripps Research Institute ) ,蛋白质组学领域开创者John R Yates教授实验室做访问学者,博士后研究员,从事基于质谱的蛋白质组学前沿新技术和方法的研究开发工作。2007年被留任为斯克里普斯研究所的职位科学家(Staff Scientist), 两年后晋升为资深职位科学家(Senior Staff Scientist) 和质谱实验室总管。并一直担任美国国家中心研究资源的酵母资源中心( Yeast Resources Center, YRC)和斯克里普斯研究所生理蛋白质组学研究中心(Center for Physiological Proteomics)的首席科学家。2013年被中科院人才引进回国,建设中科院国家蛋白质科学中心,任职质谱系统主任,中心主任助理,管理整个中心的技术部门。

2017年被北大医学部人才引进,组建北京大学医学部精准医疗多组学研究中心,担任中心主任。全面深入接轨技术与临床,研究疾病问题。2018年12月13日,黄超兰教授被聘为“北大-清华生命科学联合中心”研究员。黄教授长期致力于质谱和蛋白质组学前沿新技术和方法的研究开发,包括用于研究基础科研和临床应用。是高度跨界,善于整合多学科专家,战略规划和人员管理的全方位技能科学家。曾首次鉴定体内精氨酸化修饰底物Beta-actine,填补了精氨酸化翻译后修饰领域的空白(Science,2006)。目前开发的单细胞蛋白质芯片gOAD chip (3.0) 的方法在2020年在国际单细胞蛋白质组会议上被认可在单一体细胞中鉴定的蛋白数量最高的方法,相关研究成果被Analytical Chemistry亮点报道。2020年在Cell上发表了基于质谱的绝对定量蛋白质组新方法,全面解析了TCR-CD3复合物的酪氨酸动态磷酸化修饰全貌,助力于设计全新的CAR-T细胞疗法。其他的研究方向包括基于临床大队列,利用4D-DIA高通量技术开发疾病标志物和解析疾病机制完成临床血浆标志物定量的标准程序(benchmark)。刚刚在Nature Communications上发表以深度尿液蛋白组揭示了早期早期新冠病毒感染主要为免疫抑制并或存在“两阶段”机制。在Cell、Science、Nature Method、Nature Communications、PLoS Biology、PNAS、Molecular Cell、EMBO J等期刊发表超过80篇文章。2014年获选为“中科院引进杰出技术人才”。


精彩报告

2020-12-07 第十一届质谱网络会议(iCMS 2020)
报告:Discovery of Multiple Signaling Roles of CD3e by Targeted-IP-Multiplex-Light-Absolute-Quantitative Mass Spectrometry (TIMLAQ-MS) 报名占位
【摘要】 A T cell receptor (TCR) mediates antigen-induced signaling through its associated CD3ε, d, g, and z, but the contributions of different CD3 chains remain elusive. An exploration of tyrosine dynamic phosphorylation patterns of the immunoreceptor tyrosine-based activation motif (ITAM) of all CD3 chains may provide key information for a comprehensive understanding of the functions of different CD3 chains. There are ten ITAM TCR - CD3 receptor complex domain with 20 phosphorylation site¬, implementation under the time resolution and quantitative analysis of the whole phosphorylation sites is technically challenging. In order to directly compare the phosphorylation patterns under different TCR stimulation and precisely map the dynamic process of all tyrosine phosphorylation in TCR, we developed a novel Absolute Quantitative assay with Targeted ip-multiplex - light-absolute -Quantitative Mass Spectrometry (Timlaq-MS). Using this method, we discovered that a subpopulation of CD3ε ITAMs was mono-phosphorylated, owing to Lck kinase selectivity, and specifically recruited the inhibitory Csk kinase to attenuate TCR signaling, suggesting that TCR is a self-restrained signaling machinery containing both activating and inhibitory motifs. Incorporation of the CD3ε cytoplasmic domain into a second-generation chimeric antigen receptor (CAR) improved antitumor activity of CAR-T cells.

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