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蛋白质二级结构是多肽链通过氢键连接盘旋而形成的结构,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲4种结构,其中前两者为规则有序结构,后两者相较于前两者表现得更加无序。当蛋白质受到外界条件影响时,蛋白质二级结构会发生一定程度的改变,从而导致其功能特性发生变化,如凝胶性、持水能力、溶解性、乳化性和流变性等,因此研究蛋白质二级结构的变化,有助于预测蛋白的功能特性,进而了解原料的加工特性。
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蛋白质二级结构是多肽链通过氢键连接盘旋而形成的结构,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲4种结构,其中前两者为规则有序结构,后两者相较于前两者表现得更加无序。当蛋白质受到外界条件影响时,蛋白质二级结构会发生一定程度的改变,从而导致其功能特性发生变化,如凝胶性、持水能力、溶解性、乳化性和流变性等,因此研究蛋白质二级结构的变化,有助于预测蛋白的功能特性,进而了解原料的加工特性。目前国内外研究蛋白质二级结构的方法有傅里叶红外光谱法、拉曼光谱法、X-射线衍射法、圆二色谱法以及核磁共振法,其中傅里叶红外光谱法和拉曼光谱法是最常用的方法。
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淘仪科技为您提供《傅里叶红外光谱法与拉曼光谱法测定蛋白质二级结构研究进展》，该方案主要用于其他中蛋白质二级结构检测，参考标准--，《傅里叶红外光谱法与拉曼光谱法测定蛋白质二级结构研究进展》用到的仪器有布鲁克手持式便携拉曼光谱仪-BRAVO、便携式傅立叶变换红外光谱仪MOBILE-IR II
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